Переход от покоя к нагрузке может повысить энергетическую потребность более чем в 100 раз и предъявляет наиболее высокие требования к клеточной энергетике. Чтобы объяснить утомление в течение высокоинтенсивной нагрузки, часто используется такая физиологическая модель, как неспособность АТФ поддерживать нагрузку. АТФ вовлекается в cross-bridge функцию: связывание АТФ с миозином вызывает диссоциацию актомиозинового комплекса. В большинстве случаев принято считать, что невозможно истощить запасы АТФ более, чем на 20-25% при произвольной нагрузке, и, так как сродство АТФазы к АТФ является высоким, истощения в этом диапазоне не повлияют на насыщение энзима. Даже в мышцах, сокращающихся в ишемических условиях, уровень АТФ не падает ниже 60% от значения в покое, показывая, что мышечная концентрация АТФ является до некоторой степени сохраняемой, чтобы препятствовать развитию неподвижности скелетных мышц. Поэтому довод, что уровень АТФ, по-видимому, способствуют утомлению, отвергается — скорее, другие факторы редуцируют утилизацию АТФ до лимитирующей концентрации. Свободная энергия, поступающая от гидролиза АТФ, зависит, однако, от изменения относительной концентрации АДФ, Фн и Н+ (продукты реакции). Следовательно, возможно, что даже незначительное изменение в концентрации АТФ в фазе утомления может повлиять на способность к генерации силы.
Карнозин (и ансерин), по-видимому, регулирует разнообразные энзимы и также, как предполагается, является физиологическим активатором миозиновой АТФазы. Согласно Наградовой (Nagradova) (1959) в обзоре Куина и соавт. [24] о гистидиновых дипептидах карнозин оказывает активирующее влияние на глицеральдегид-3-фос- фатдегидрогеназу, которая катализирует центральную реакцию гликолиза. Как показано, гистидин имеет подобный эффект. В присутствии ЭДТА (этилендиамин-тетра-уксусной кислоты) ни одно из этих соединений не проявляет подобного воздействия, однако, таким образом, хелатирова- ние ионов тяжелых металлов в инкубационной среде может играть ключевую роль в обнаруженных эффектах [24].